大多数蛋白质在细胞中执行它们的功能，而复杂的细胞环境可以影响蛋白质的静电相互作用，从而对蛋白质执行其功能造成影响，但影响可达到何种程度尚不清楚。以往研究都是针对水溶液中的蛋白质静电相互作用进行测量的，近期，我国科学家实现了在细胞内原位定量测量蛋白质静电相互作用，研究结果发表在《Journal of the American Chemical Society》期刊，标题为：“Quantifying Protein Electrostatic Interactions in Cells by Nuclear Magnetic Resonance Spectroscopy”。

    研究人员利用细胞内核磁共振技术和双突变循环(double mutational cycle，DMC)方法研究了细胞内IgG结合蛋白质GB3中的8对电荷相互作用，并将测定结果与在缓冲液中测得的静电相互作用进行比较。结果表明，5对电荷的静电相互作用无明显变化，另外3对电荷的静电相互作用减弱了70%以上。进一步研究发现，转移自由能是静电相互作用调制的主要原因，折叠态和解折叠态的转移自由能都影响细胞内蛋白质静电相互作用，后者通常比前者的影响更大。

    这项研究结果体现了胞内环境对蛋白质相互作用的影响，凸显了在细胞内直接研究蛋白质相互作用和蛋白质功能的重要性。

    论文链接：
http://pubs.acs.org/doi/10.1021/jacs.1c10154

    注：此研究成果摘自《Journal of the American Chemical Society》期刊原文章，文章内容不代表本网站观点和立场，仅供参考。

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